高中生物《atp和酶》酶促反應(yīng)-教案5 蘇教版必修1

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1、《ATP和酶》第3課時(shí)　酶促反應(yīng)及影響酶作用速率的因素教學(xué)過程導(dǎo)入新課教師呈示情景：出示細(xì)胞亞顯微結(jié)構(gòu)圖或讓學(xué)生觀察教材中的細(xì)胞圖，然后由學(xué)生回答線粒體、葉綠體、溶酶體與核糖體等細(xì)胞器的作用。并思考，為何相關(guān)的細(xì)胞代謝只能在相應(yīng)的細(xì)胞結(jié)構(gòu)中完成或進(jìn)行？推進(jìn)新課　板　書：（三）酶促反應(yīng)與酶促反應(yīng)過程教師引導(dǎo)：（1）根據(jù)我們前面所學(xué)的知識(shí)可以知道，細(xì)胞內(nèi)所有的代謝反應(yīng)都是在酶的催化下進(jìn)行的。細(xì)胞內(nèi)各種結(jié)構(gòu)的功能不同，其原因之一是它們的結(jié)構(gòu)中所含酶的種類各異。（2）如：線粒體是有氧呼吸的主要場(chǎng)所，是由于徹底氧化分解有機(jī)物的酶分布于此；

2、核糖體中有合成蛋白質(zhì)的酶存在使其成為合成蛋白質(zhì)的場(chǎng)所；葉綠體內(nèi)有催化光合作用的酶系……（3）細(xì)胞空間上酶分布的分隔性和酶的高效性、專一性、多樣性，使錯(cuò)綜復(fù)雜的代謝反應(yīng)既各自獨(dú)立又相互協(xié)調(diào)統(tǒng)一。（4）我們把這種由酶催化的化學(xué)反應(yīng)稱為酶促反應(yīng)。師那么酶促反應(yīng)與一般的化學(xué)反應(yīng)有何區(qū)別呢？學(xué)生活動(dòng)：學(xué)生小組討論、代表發(fā)言。生甲酶促反應(yīng)通常是在常溫、常壓、接近中性等溫和條件下進(jìn)行的。生乙酶的催化效率很高，因而生物體內(nèi)的酶促反應(yīng)速率很快。生丙酶促反應(yīng)中酶的催化往往具有專一性，即一種酶只能催化一種或一類化學(xué)反應(yīng)?！瓗熢诿复俜磻?yīng)中，酶究竟是如何

3、產(chǎn)生催化作用的？學(xué)生活動(dòng)：自主學(xué)習(xí)課文中“酶促反應(yīng)的相關(guān)知識(shí)”，注意觀察“酶促反應(yīng)示意圖”中a、b兩圖的區(qū)別，并進(jìn)行小組討論。教師活動(dòng)：打開自制的Flash課件，動(dòng)態(tài)模擬酶在酶促反應(yīng)中的作用機(jī)制（我們建議在設(shè)置媒體技術(shù)時(shí)，要盡量符合“誘導(dǎo)—契合”模型，而非“鑰匙—鎖”模型）。生酶在酶促反應(yīng)中能催化特定的底物反應(yīng)，與酶的活性中心有關(guān)。但是，什么是酶的活性中心呢？師①活性中心是指酶分子中直接和底物結(jié)合，并和酶的催化作用直接有關(guān)的部位。②酶的活性中心一般位于酶分子的表面，呈裂縫狀。③酶活性中心一般是由兩部分組成的，一部分叫做結(jié)合基團(tuán)，主

4、要起到與底物結(jié)合的作用；另一部分叫做催化基團(tuán)，直接參與催化反應(yīng)。少數(shù)酶分子中的基團(tuán)同時(shí)具有上述兩個(gè)作用。師酶在酶促反應(yīng)中究竟如何發(fā)揮作用呢？生甲底物與酶的關(guān)系猶如鑰匙—鎖的關(guān)系。生乙酶的活性中心與底物分子在結(jié)構(gòu)上具有特殊的匹配關(guān)系，這種匹配可以通過酶與底物之間的誘導(dǎo)而產(chǎn)生；當(dāng)酶與底物結(jié)合的時(shí)候，便啟動(dòng)化學(xué)反應(yīng)。生丙在反應(yīng)過程中，形成了酶—底物的中間產(chǎn)物，然后，酶與底物脫離，同時(shí)底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物?！瓗煛懊复俜磻?yīng)示意圖”中a、b兩圖各表示酶在何種反應(yīng)中的催化作用？生“酶促反應(yīng)示意圖”中a圖表示酶在合成反應(yīng)中的催化作用，如酶可以催化兩個(gè)

5、氨基酸脫水縮合生成二肽；“酶促反應(yīng)示意圖”中b圖表示酶在分解反應(yīng)中的催化作用，如麥芽糖酶可以催化麥芽糖水解為兩分子葡萄糖。師酶作用機(jī)理的假說到底有哪些？（1）關(guān)于酶的活性中心和底物結(jié)合的機(jī)理，早在1890年，德國化學(xué)家費(fèi)休就提出了著名的“鑰匙—鎖”模型。他認(rèn)為底物和酶分子的關(guān)系，就像鑰匙和鎖相配一樣，一把鎖只能被一把鑰匙打開，或是被在構(gòu)象上相近的鑰匙打開。這一學(xué)說在一定程度上解釋了酶促反應(yīng)的特性。（2）但實(shí)際上，酶的活性中心并不像這個(gè)模型中所顯示的那樣，是固定不變的；并且這個(gè)模型不能解釋可逆反應(yīng)，因?yàn)榈孜锖彤a(chǎn)物的結(jié)構(gòu)是不同的。為什

6、么這些不同的鑰匙能開同一把鎖？１９５８年，科仕蘭提出的“誘導(dǎo)—契合”模型克服了“鑰匙—鎖”模型的缺點(diǎn)。按照這一模型，酶與底物結(jié)合時(shí)，底物能誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象發(fā)生變化，使酶分子能與底物很好地結(jié)合，從而發(fā)生催化作用。酶的Ｘ射線衍射研究證明，酶與底物結(jié)合時(shí)，酶分子的構(gòu)象的確是發(fā)生了變化。（3）酶和底物相互作用而產(chǎn)生酶—底物復(fù)合物這一過程十分重要。在實(shí)驗(yàn)室內(nèi)進(jìn)行一個(gè)化學(xué)反應(yīng)，首先需要給以活化能，所以需要加熱。酶促反應(yīng)不需要加熱，不必給以活化能。這是因?yàn)槊负偷孜锏南嗷プ饔靡尫乓恍┙Y(jié)合能，使酶—底物復(fù)合物穩(wěn)定。有了結(jié)合能的釋放，酶就可以降低化

7、學(xué)反應(yīng)所需的活化能了。師在我們上一堂課中，進(jìn)行了這樣一個(gè)實(shí)驗(yàn)，在用稀硫酸和唾液淀粉酶催化淀粉水解時(shí)，在其他條件不變的情況下，假如對(duì)加入稀硫酸的試管進(jìn)行酒精燈加熱處理，再觀察其實(shí)驗(yàn)結(jié)果，會(huì)發(fā)現(xiàn)淀粉水解的速率增加；而對(duì)加入稀釋的唾液進(jìn)行同樣的處理，卻發(fā)現(xiàn)被水解的速率顯著減慢，甚至完全不水解。說明了高溫加熱增加了H+的催化活性，卻顯著降低了淀粉酶的催化活性，甚至?xí)?dǎo)致淀粉酶失去催化活性。那么，溫度對(duì)酶的催化活性究竟有什么影響呢？溫度影響酶的催化活性的機(jī)理是什么呢？