第七章 酶的非水相催化ppt課件.ppt

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1、第七章酶的非水相催化酶在非水介質(zhì)中進(jìn)行的催化作用EnzymaticcatalysisinNon-aqueoussystem7.1非水介質(zhì)中酶學(xué)基礎(chǔ)1984年美國(guó)KlibanovA.M.在《科學(xué)》上發(fā)表了一篇關(guān)于酶在有機(jī)介質(zhì)中催化條件和特點(diǎn)的綜述。僅含微量水的有機(jī)介質(zhì)中成功地酶促合成了酯、肽、手性醇等有機(jī)化合物。1、酶催化反應(yīng)的介質(zhì)2、有機(jī)介質(zhì)反應(yīng)體系3、酶在有機(jī)介質(zhì)中的催化特性4、有機(jī)介質(zhì)中酶催化反應(yīng)的條件及其控制GoGoGoGo5、酶非水相催化的應(yīng)用Go酶在非水介質(zhì)中,酶存在狀態(tài)與酶結(jié)構(gòu)發(fā)生改變。用于酶催化的非水介質(zhì)包括有機(jī)溶劑體系①含微量水的有機(jī)溶劑單相體

2、系;②與水混溶的有機(jī)溶劑和水形成的單相體系;③水與有機(jī)溶劑形成的兩相或多相體系:④膠束與反膠束體系;超臨界流體氣相低共熔混合體系又稱為非常規(guī)介質(zhì)。非水酶學(xué)的研究主要內(nèi)容第一,非水酶學(xué)基本理論的研究,影響酶催化的主要因素以及非水介質(zhì)中酶學(xué)性質(zhì);第二,闡明非水介質(zhì)中酶的催化機(jī)制,建立和完善非水酶學(xué)的基本理論;第三:應(yīng)用一、非水介質(zhì)中酶的結(jié)構(gòu)與性質(zhì)(一)非水介質(zhì)中酶的狀態(tài)存在狀態(tài)有多種形.主要分為兩大類第一類為固態(tài)酶,它包括冷凍干燥的酶粉或固定化酶,它們以固體形式存在有機(jī)溶劑中。還有利用結(jié)晶酶進(jìn)行非水介質(zhì)中催化反應(yīng)和酶結(jié)構(gòu)的研究,結(jié)晶酶的結(jié)構(gòu)更接近于水溶液中酶的結(jié)構(gòu)

3、,它的催化效率也遠(yuǎn)高于其他類型的固態(tài)酶。第二類為可溶解酶,它主要包括水溶性大分子共價(jià)修飾酶和非共價(jià)修飾的高分子-酶復(fù)合物、表面活性劑-酶復(fù)合物以及微乳液中的酶等。酶結(jié)構(gòu)和構(gòu)象是酶發(fā)揮催化功能所必需的“緊密’,而又有“柔性”的狀態(tài)。緊密狀態(tài):取決于蛋白質(zhì)分子內(nèi)的氫鍵溶液中水分子與蛋白質(zhì)分子之間所形成的氫鍵使蛋白質(zhì)分子內(nèi)氫鍵受到一定程度的破壞,蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)變得松散.呈一種“開啟”狀態(tài)?!颁撔浴迸c”柔性”的動(dòng)態(tài)衡反相膠束中的酶反相膠束是在與水不互溶的大量有機(jī)溶劑中,加入表面活性劑后形成的油包水的微小水滴,也稱為微乳液。它是熱力學(xué)穩(wěn)定、光學(xué)透明的溶液體系。(二)非水介質(zhì)

4、中的酶學(xué)性質(zhì)有機(jī)溶劑的存在,改變了疏水相互作用的精細(xì)平衡,從而影響到酶的結(jié)合部位,有機(jī)溶劑也會(huì)改變底物存在狀態(tài)。因此酶和底物相結(jié)合的自由能就會(huì)受到影響,而這些至少會(huì)部分地影響到有機(jī)溶劑中酶的底物特異性、立體選擇性、區(qū)域選擇性和化學(xué)鍵選擇性等酶學(xué)性質(zhì)。1.熱力學(xué)穩(wěn)定性有機(jī)溶劑中酶的熱穩(wěn)定性和儲(chǔ)存穩(wěn)定性都比水溶液中高。原因:有機(jī)溶劑中缺少使酶熱失活的水分子,因此由水而引起的酶分子中天冬酰胺、谷氨酰胺的脫氨基作用,天冬氨酸肽鍵的水解,二硫鍵的破壞,半胱氨酸的氧化及脯氨酸和甘氨酸的異構(gòu)化等蛋白質(zhì)熱失活的全過(guò)程難以進(jìn)行。2.底物特異性p183水溶液:酶??底物(疏水作用

5、)有機(jī)溶劑:底物與酶之間的疏水作用已不重要。酶能夠利用它與底物結(jié)合的自由能來(lái)加速反應(yīng),總的結(jié)合能的變化是酶與底物之間的結(jié)合能和酶與水分子之間的結(jié)合能的差值。因此介質(zhì)改變時(shí),酶的底物專一性和催化效率會(huì)發(fā)生改變。底物在反應(yīng)介質(zhì)與酶活性中心之間分配的變化也是影響酶的底物專一性及其催化效率的因素之一,底物和介質(zhì)的疏水性直接影響底物在兩者之間的分配。如胰凝乳蛋白酶等蛋白水解酶在水溶液中催化疏水的苯丙氨酸和親水的絲氨酶的N-乙酰氨基酸酯的水解反應(yīng)速度,前者比后者快5x104倍,而在辛烷中反應(yīng)的結(jié)果相反。3.對(duì)映體選擇性p183酶的對(duì)映體選擇性是指酶識(shí)別外消旋化合物中某種構(gòu)

6、象對(duì)映體的能力例如胰凝乳蛋白酶在不同有機(jī)溶劑中,對(duì)映體的特異性提高了20倍4.位置選擇性有機(jī)溶劑中的酶催化還具有位置選擇性,即酶能夠選擇性地催化底物中某個(gè)區(qū)域的基團(tuán)發(fā)生反應(yīng)。例豬胰脂肪酶在無(wú)水吡咯中催化各種脂肪酸(如c2脂肪酸,c4脂肪酸.C8脂肪酸,c12脂肪酸)的三氯乙酯與單糖的酯交換反應(yīng),實(shí)現(xiàn)了葡萄糖1位羥基的選擇性?;?.化學(xué)鍵選擇性化學(xué)鍵的選擇性是非水介質(zhì)中酶催化的一個(gè)顯著特點(diǎn)。脂肪酶催化5-氨基-1-己醇的?;磻?yīng)時(shí),羥基的?;冀^對(duì)優(yōu)勢(shì),這種選擇性與傳統(tǒng)的化學(xué)催化完全相反,這樣就可以在不需基團(tuán)保護(hù)的情況下合成氨基醇的酯。6.pH記憶與pH忘記有

7、機(jī)溶劑中的酶能夠“記憶”它冷凍干燥或丙酮沉淀前所在緩沖液中的pH。這種現(xiàn)象為“pH記憶”。利用酶的pH記憶特性可以控制有機(jī)相中酶催化的最適pH。pH忘記二、水對(duì)非水相介質(zhì)中酶催化的影響酶在完全非水環(huán)境中沒有催化活性。一定量的水對(duì)維持酶催化活性是必需的。起決定作用的是結(jié)合水的含量。1水的組成水:結(jié)合水溶劑水水分子直接或間接地通過(guò)氫鍵、疏水鍵、范德華力等維持著酶分子催化活性所必需的構(gòu)象。研究結(jié)果表明,水溶液只有與酶蛋白分子緊密結(jié)合的一層水分子對(duì)酶的催化活性才是重要的,稱為“必需水”,因而只要有這層微觀的“必需水”的存在,酶即使在宏觀的非水相中也具有催化活性。2水分

8、活度Aw可反應(yīng)體系中水分情況不受固定化

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