酶四章-酶的催化作用

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1、第四章酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)的內(nèi)容和意義酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)研究的是酶催化反應(yīng)速度問(wèn)題，即研究各種因素對(duì)酶催化反應(yīng)速度的影響，并據(jù)此推斷從反應(yīng)物到產(chǎn)物之間可能進(jìn)行的歷程，在酶學(xué)研究和酶工程中具有十分重要的理論意義和廣泛的實(shí)踐意義。酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)作為闡明酶催化反應(yīng)機(jī)理的重要手段而得到了發(fā)展，它通過(guò)研究影響反應(yīng)速率的各種因素，通過(guò)對(duì)各基元反應(yīng)過(guò)程進(jìn)行靜態(tài)與動(dòng)態(tài)的分析，從而獲得反應(yīng)機(jī)理的有關(guān)信息。酶催化反應(yīng)——單底物酶催化反應(yīng)和多底物酶催化反應(yīng)之分。——簡(jiǎn)單的酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)是指由一種反應(yīng)物（底物）參與的不可逆反應(yīng)，也稱單底物酶反應(yīng)動(dòng)力學(xué)，它是酶反應(yīng)動(dòng)力學(xué)的基礎(chǔ)，

2、屬于此類反應(yīng)的有酶催化的水解反應(yīng)和異構(gòu)反應(yīng)。催化動(dòng)力學(xué)研究的簡(jiǎn)單歷史——自19世紀(jì)末開(kāi)始就有很多研究者致力與酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)的研究，并希望用合適的數(shù)學(xué)模型來(lái)描述酶催化反應(yīng)的進(jìn)程?！?902年Henri和Brown分別提出了酶催化反應(yīng)中有酶-底物絡(luò)合物的生成，并推導(dǎo)了簡(jiǎn)單的數(shù)學(xué)方程式，其中V.Henri首先進(jìn)行了轉(zhuǎn)化酶、苦杏仁酶和β-淀粉酶等三種酶的催化反應(yīng)實(shí)驗(yàn)，推測(cè)了其反應(yīng)機(jī)理，并導(dǎo)出了動(dòng)力學(xué)方程式，但遺憾的是從現(xiàn)在的觀點(diǎn)來(lái)看，他的實(shí)驗(yàn)不夠正確。——1913年Michaelis和Menten用簡(jiǎn)單的平衡或準(zhǔn)平衡概念推導(dǎo)了單底物酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)方程，應(yīng)用了所謂“快速

3、平衡”解析方法對(duì)該速率方程進(jìn)行了詳細(xì)的研究，發(fā)表了著名的米氏方程，即現(xiàn)在應(yīng)用的Michaelis-Menten方程，常簡(jiǎn)稱為M-M方程。1925年Briggs和Haldane在酶催化動(dòng)力學(xué)中引入了穩(wěn)態(tài)的概念，對(duì)M-M方程的推導(dǎo)方法進(jìn)行了修正。此后的單底物酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)研究大多都基于Henri和Michaelis-Menten或Briggs-Haldane方程。從60年代初開(kāi)始，人們已經(jīng)開(kāi)始嘗試用平衡態(tài)或穩(wěn)態(tài)概念來(lái)解釋雙底物甚至是三底物的酶催化反應(yīng)，并建立了變構(gòu)酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)模型。許多學(xué)者對(duì)酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)進(jìn)行了多方面的探索，使酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)的研究有了很大的進(jìn)展

4、。對(duì)于從事酶應(yīng)用的工程技術(shù)人員，除了需要了解酶催化的反應(yīng)機(jī)理外，更應(yīng)著重研究酶的總反應(yīng)速率，能定量解析影響總反應(yīng)速率的各種因素，建立可靠的總反應(yīng)速率方程氏，進(jìn)而用于計(jì)算反應(yīng)時(shí)間、最佳反應(yīng)條件，以設(shè)計(jì)出合理的反應(yīng)器。酶催化反應(yīng)的基本特征酶是生物為提高其生化反應(yīng)效率而產(chǎn)生的生物催化劑，其化學(xué)本質(zhì)為蛋白質(zhì)，少數(shù)酶同時(shí)含有少量的糖和脂肪。在生物體內(nèi)，所有的反應(yīng)均在酶的催化作用下完成，幾乎所有生物的生理現(xiàn)象都與酶的作用緊密聯(lián)系。目前已知的酶多達(dá)2200種以上。作為生物催化劑的酶，它既有一般催化劑的共性，又應(yīng)具有生物催化劑的特性。1酶的催化共性——酶參與生物化學(xué)反應(yīng)，能降低反應(yīng)

5、的活化能，加快反應(yīng)的速率；——不改變反應(yīng)的方向和平衡關(guān)系，即不能改變反應(yīng)的平衡常數(shù)，而只能加快反應(yīng)達(dá)到平衡的速率；——酶在反應(yīng)過(guò)程中，其立體結(jié)構(gòu)和離子價(jià)態(tài)可以發(fā)生某種變化，但在反應(yīng)結(jié)束時(shí)，一般酶本身不消耗，并恢復(fù)到原來(lái)狀態(tài)。例如，過(guò)氧化氫的分解，在無(wú)催化劑存在時(shí)，該分解反應(yīng)的活化能為75.31kJ/mol，在用過(guò)氧化氫酶催化時(shí)，該分解反應(yīng)的活化能僅為8.37kJ/mol。2酶的催化特性(1)有較高的催化效率。酶的催化效率主要有以下幾種表示方法：——酶的分子活力。在最適宜的條件下，每1mol酶在單位時(shí)間內(nèi)所能催化底物的最大量（mol）?！傅拇呋行幕盍Α?/p>

6、在單位時(shí)間內(nèi)，每一個(gè)酶的催化中心所催化底物的量（mol）?！富盍虮然盍?。在特定的條件下，每min能催化1μmol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物時(shí)所需要的酶量，稱為一個(gè)酶單位，或稱為國(guó)際單位，用U表示。酶活力還可用比活力表示，比活力指每1mg酶所具有的酶單位數(shù)，用U/mg表示。1972年國(guó)際酶學(xué)委員會(huì)（EnzymeCommission,EC）提出，酶活力一律用katal為單位，記為kat，在特定條件下，每秒鐘能催化1mol底物轉(zhuǎn)化的酶量定義為1kat。而比活力則為每1kg酶所具有的數(shù)，即kat/kg。酶的催化活性中心又稱為酶的轉(zhuǎn)換數(shù)明顯看出，酶的轉(zhuǎn)換數(shù)大大高于化學(xué)催化劑，尤其在

7、生理溫度下更為明顯。催化劑反應(yīng)轉(zhuǎn)換數(shù)mol/（中心點(diǎn)?s）溫度/℃酶催化劑菠蘿蛋白酶木瓜蛋白酶胰蛋白酶碳酸酐酶肽的水解肽的水解肽的水解羰基化合物的可逆反應(yīng)4×10-3~5×10-18×10-2~1×1013×10-3~1×1028×10-1~6×1050~370~370~370~37化學(xué)催化劑硅膠-氧化鋁硅膠-氧化鋁二氧化釩二氧化釩異丙基苯裂解異丙基苯裂解環(huán)己烷脫氫環(huán)己烷脫氫3×10-82×1047×10-111×1022542025350(2)有很強(qiáng)的專一性——酶催化反應(yīng)又很高的選擇性，一種酶僅能作用于一種物質(zhì)或一類結(jié)構(gòu)相似的物質(zhì)進(jìn)行某一種反應(yīng)，這種特性稱為酶