歐猥迭宮絳蟲膜聯(lián)蛋白e1基因的生物信息學(xué)分析

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1、歐猥迭宮絳蟲膜聯(lián)蛋白E1基因的生物信息學(xué)分析：鄔強(qiáng)，李東冬，馬盼盼，呂剛【摘要】目的：從歐猥迭宮絳蟲成蟲cDNA文庫中識別出膜聯(lián)蛋白E1（AnnexinE1）基因，并對其進(jìn)行生物信息學(xué)分析和功能預(yù)測。方法：從歐猥迭宮絳蟲cDNA文庫中獲取AnnexinE1基因的核酸序列，應(yīng)用NCBI、ExPASy等多種生物信息學(xué)在線分析工具結(jié)合VectorNTIAdvance10、GeneiousPro等軟件包，對所獲基因及其編碼蛋白的基本理化特征、亞細(xì)胞定位、保守功能域、抗原表位、二級結(jié)構(gòu)及拓?fù)浣Y(jié)構(gòu)等進(jìn)行預(yù)測，建立蛋白質(zhì)三級空間結(jié)構(gòu)模型及構(gòu)建其分子進(jìn)

2、化樹。結(jié)果：AnnexinE1編碼354個氨基酸殘基，理論分子量為40168.0Da，具有4個完整的保守功能域。位于細(xì)胞內(nèi)，無信號肽及跨膜結(jié)構(gòu)，存在6個潛在抗原表位。二級結(jié)構(gòu)主要以α螺旋為主，結(jié)構(gòu)和功能有關(guān)的位點(diǎn)高度保守，具有多個磷酸化位點(diǎn)。在進(jìn)化的過程中與絳蟲類親緣較近，而與脊椎類親緣較遠(yuǎn)。結(jié)論：AnnexinE1編碼蛋白及潛在的抗原表位與宿主同源性低，可能作為研發(fā)新型免疫診斷方法的理想分子靶標(biāo)?！娟P(guān)鍵詞】歐猥迭宮絳蟲；膜聯(lián)蛋白；結(jié)構(gòu)；功能；生物信息學(xué)［ABSTRACT］Objective:ToidentifytheAnnexinE1

3、genefromcDNAlibraryofSpirometraerinaceieuropaeiadultandpredictitsstructureandfunctionbyapplyingthebioinformatics.Methods:NucleicacidsequencesofAnnexinE1genecDNAlibraryofSpirometraerinaceieuropaei,andapplicationtoolsaticsaticssofticalproperties,subcellularlocalization,con

4、servativefunctionaldomains,domains,antigenicepitopes,secondarystructureandtopology,etc.Besides,tertiarystructureoftheproteinologymodeling,undertookmultisequencehomologicalalignmentandphylogeicanalysis.Results:AnnexinE1encoded354aminoacidresiduesolecular40168.0Da.Themain

5、secondarystructureains.Structureandfunctionofthehighlyconservedsitesultiplephosphorylationsites.Itcontainednosignalpeptideandtransmembranehelices,sixpotentialantigenicepitopes,locatesoutsideofmembrane.Inevolution,itanddistantrelativetothevertebrate.Conclusions:Homologyis

6、loightbeadesirablemoleculartargetforimmunologicaltests.［KEY_167519.1）、秀麗隱桿線蟲（Caenorhabditiselegans,AAA99775）斑馬魚（Daniorerio,AAI54294）、擬南芥（Arabidopsisthaliana,NP_196584）、非洲爪蟾（Xenopuslaevis,NP_001082442.1）、原雞（Gallusgallus,XM_421623.2）、小鼠（Musmusculus,NM_009674.3）、人（Homosapie

7、ns,BT007975.1）。1.2方法將基因的核苷酸、編碼氨基酸序列與Genbank中的數(shù)據(jù)進(jìn)行比對，鑒定其，判斷與其他物種基因的一致性及是否為全長；將該蛋白氨基酸序列進(jìn)行多序列同源比對分析，并與其他物種的Annexin進(jìn)行比對，用GeneiousPro4.8.2以NJ法構(gòu)建出分子進(jìn)化樹；采用蛋白質(zhì)專家分析工具ExPASy和VectorNTIAdvance10對蛋白質(zhì)的基本理化性質(zhì)進(jìn)行預(yù)測；應(yīng)用TargetP、Tmpred和PredictProtein等程序?qū)Φ鞍踪|(zhì)的亞細(xì)胞定位、跨膜和信號肽情況進(jìn)行推測；通過Motifscan、In

8、terproScan、ScanProsite、Pfam及BepiPred等對模體、功能域、催化位點(diǎn)、抗原表位等進(jìn)行預(yù)測；運(yùn)用PredictProtein、COILS等工具對蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)進(jìn)行預(yù)測；在SOD