食品酶學(xué)復(fù)習(xí)重點(diǎn)

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1、1、單成分酶：只有蛋白質(zhì)成分，由蛋白質(zhì)起催化功能。雙成分酶：除蛋白質(zhì)部分外，還含有非蛋白組分的酶，也叫全酶。即：全酶=酶蛋白+輔助因子輔助因子：包括輔酶，輔基，金屬離子輔酶：與E蛋白結(jié)合較松弛，易分離的有機(jī)輔因子輔基：與E蛋白結(jié)合緊密，不易分離的有機(jī)輔因子酶原：沒有活性的酶的前體同工酶：催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)不同的一組酶固定化酶：指在一定的空間范圍內(nèi)起催化作用，并能夠反復(fù)和連續(xù)使用的酶。固定化細(xì)胞：被限制自由移動(dòng)的細(xì)胞，即細(xì)胞被約束或限制在一定的空間范圍內(nèi)，但仍保留催化活性并能被反復(fù)連續(xù)使用。2、酶的催化作用為什么具有專一性？(1)鎖鑰假說（2）誘導(dǎo)

2、契合學(xué)說：E表面由于底物誘導(dǎo)形成的互補(bǔ)形狀①當(dāng)?shù)孜锝Y(jié)合到E的活性部位上時(shí)，E的構(gòu)象發(fā)生一定的改變②催化基因的正確定向?qū)Υ呋潜匾蘑鄣孜镎T導(dǎo)酶蛋白構(gòu)象變化導(dǎo)致催化基團(tuán)的正確定向和底物結(jié)合到酶的活性部位上去（3）結(jié)構(gòu)性質(zhì)互補(bǔ)學(xué)說3、E的催化作用為什么具有高效性？高效作用機(jī)制？（一）可降低反應(yīng)的活化能，提高反應(yīng)速度(二)作用機(jī)制（1）E的鄰近與定向效應(yīng)使底物濃度在活性中心附近很高酶對(duì)底物分子的電子軌道具有導(dǎo)向作用E使分子間的反應(yīng)轉(zhuǎn)變?yōu)榉肿觾?nèi)反應(yīng)鄰近效應(yīng)和定向效應(yīng)對(duì)底物起固定作用（2）誘導(dǎo)契和底物形變的催化效應(yīng)E從低活性形式轉(zhuǎn)變成高活性形式，利于催化底物形變，利于形成ES復(fù)合物

3、底物構(gòu)象變化，過渡態(tài)結(jié)構(gòu)大大降低活化能（3）酸堿催化：可通過暫時(shí)提供（或接受）一個(gè)質(zhì)子以穩(wěn)定過渡態(tài)達(dá)到催化的反應(yīng)目的（4）共價(jià)催化：底物分子的一部分與E分子上的活性基團(tuán)間通過共價(jià)結(jié)合而形成的中間產(chǎn)物，快速完成反應(yīng)（5）靜電催化（6）活性部位的微環(huán)境效應(yīng)疏水環(huán)境：介電常數(shù)低，加強(qiáng)極性基團(tuán)間的作用電荷環(huán)境：在E活性心附近，往往有一電荷離子，可穩(wěn)定過渡態(tài)的離子4、酶的固定化有哪些優(yōu)點(diǎn)？固定化應(yīng)遵循的原則優(yōu)點(diǎn)：⑴固定化酶在較長(zhǎng)時(shí)間內(nèi)可反復(fù)使用，使酶的使用效率提高，使用成本降低。⑵固定化酶極易與反應(yīng)體系分離，產(chǎn)物溶液中沒有酶的殘留，簡(jiǎn)化了提純工藝，而且產(chǎn)品收率高，質(zhì)量好。⑶在大多數(shù)

4、情況下，酶經(jīng)過固定化后穩(wěn)定性提高。⑷固定化酶具有一定的機(jī)械強(qiáng)度，可以用攪拌或裝柱的方式作用于底物溶液，便于酶催化反應(yīng)的連續(xù)化和自動(dòng)化操作。⑸固定化酶的催化反應(yīng)過程更易控制。⑹固定化酶與游離酶相比更適用于多酶體系的適用，不僅可利用多酶體系中的協(xié)同效果使酶催化反應(yīng)速度大大提高，而且還可以控制反應(yīng)按一定順序進(jìn)行。固定化應(yīng)遵循的原則：⑴必須注意維持酶的構(gòu)象，特別是活性中心的構(gòu)象。⑵酶與載體必須有一定的結(jié)合程度。⑶固定化應(yīng)有利于自動(dòng)化、機(jī)械化操作。⑷固定化酶應(yīng)有最小的空間位阻。⑸固定化酶應(yīng)有最大的穩(wěn)定性。⑹固定化酶的成本要適中。5、酶的固定化方法有哪些？各種方法的比較固定化方法：吸

5、附法、包埋法（凝膠包埋法和半透膜包埋法）、共價(jià)鍵結(jié)合法（1、重氮法2、疊氮法3、溴化氫法4、烷化法）、交聯(lián)法等，共價(jià)鍵結(jié)合法和交聯(lián)法又統(tǒng)稱為載體結(jié)合法。各種方法的比較：固定化方法吸附法包埋法共價(jià)鍵結(jié)合法交聯(lián)法物理吸附法離子吸附法制備易易較難難較難結(jié)合程度弱中等強(qiáng)強(qiáng)強(qiáng)活力回收率高，但酶易流失高高低中等再生可能可能不可能不可能不可能固定化成本低低低高中等底物專一性不變不變不變可變可變7、酶固定化后其特性會(huì)發(fā)生哪些變化？⑴酶的活力：多數(shù)情況下會(huì)降低。①酶活性中心的重要氨基酸殘基與水不溶性載體結(jié)合。②酶的高級(jí)結(jié)構(gòu)發(fā)生變化。③酶與底物之間的相互作用受到空間位阻的影響⑵酶的穩(wěn)定性：一

6、般提高。主要表現(xiàn)在：操作穩(wěn)定性，儲(chǔ)藏穩(wěn)定性，熱穩(wěn)定性，對(duì)蛋白酶的穩(wěn)定性，酸堿穩(wěn)定性。⑶酶的反應(yīng)特性：①底物特異性②反應(yīng)的最適Ph值：a.載體的帶電性質(zhì)：帶正電載體的最適Ph比游離酶低，帶負(fù)電載體的最適Ph比游離酶高。b.酶催化反應(yīng)產(chǎn)物性質(zhì)：產(chǎn)物酸性，比游離酶高。產(chǎn)物堿性，比游離酶低③反應(yīng)的最適溫度:很多比游離酶高，也有不變和降低的。④米氏常數(shù)Km：有些不變，有些變化很大。⑤最大反應(yīng)速度：大多數(shù)相同，有些會(huì)因固定化方法不同而有所差異。8、固定化酶的評(píng)價(jià)指標(biāo)？⑴固定化酶的活力：每mg干重固定化后每min轉(zhuǎn)化底物（或產(chǎn)物）的量，umol/min·mol⑵固定化酶的結(jié)合效率與酶活

7、力回收率（可評(píng)價(jià)酶固定化效果的好壞）酶結(jié)合效率=（加入的總酶活力-未結(jié)合的酶活力）/加入的總酶活力*100%酶活力回收率=固定化后的活力與用于固定化的酶總活力的百分比酶活力回收率=固定化酶的總活力/用于固定化的酶的總活力*100%⑶固定化酶的相對(duì)酶活力具有相同EPW量的固定化酶與游離酶活力的比值，表明了固定化酶應(yīng)用價(jià)值的大小。⑷固定化酶的半衰期：衡量固定化酶操作穩(wěn)定性，大于1個(gè)月才有工業(yè)應(yīng)用價(jià)值。固定化酶的活力下降為初始活力一半所經(jīng)歷的時(shí)間。9、細(xì)胞破碎的方法有哪些？⑴機(jī)械破碎法：通過機(jī)械運(yùn)動(dòng)所施的剪切力使細(xì)胞破碎①機(jī)械搗碎法